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Verkauf durch Sack Fachmedien

Bisswanger

Enzyme

Struktur, Kinetik und Anwendungen

Medium: Buch
ISBN: 978-3-527-33675-3
Verlag: Wiley-VCH GmbH
Erscheinungstermin: 26.08.2015
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Hans Bisswanger präsentiert eine zugängliche Einführung in ein Gebiet, das zu den traditionellen Angstfächern der Studenten der Naturwissenschaften gehört. Kein anderes Buch bietet eine leichter verständliche Einführung in die Enzymkinetik und die verschiedenen Enzymfamilien.

Produkteigenschaften

  • Artikelnummer: 9783527336753
  • Medium: Buch
  • ISBN: 978-3-527-33675-3
  • Verlag: Wiley-VCH GmbH
  • Erscheinungstermin: 26.08.2015
  • Sprache(n): Deutsch
  • Auflage: 1. Auflage 2015
  • Produktform: Kartoniert
  • Gewicht: 686 g
  • Seiten: 308
  • Format (B x H x T): 172 x 246 x 21 mm
  • Ausgabetyp: Kein, Unbekannt

Themen

Autoren/Hrsg.

Autoren

Bisswanger, Hans

Vorwort

EINLEITUNG
Historische Entwicklung und Bedeutung der Enzyme, ein Überblick
Wie sind Enzyme entstanden?
Ribozyme
Weiterführende Literatur über Enzyme

STRUKTUR DER ENZYME
Primärstruktur
Sekundärstruktur
Tertiärstruktur
Quartärstruktur
Verlauf der Proteinfaltung
Katalytisches Zentrum und Coenzyme

ENZYMKLASSEN, ENZYMNOMENKLATUR
Klasse 1: Oxidoreduktasen
Klasse 2: Transferasen
Klasse 3: Hydrolasen
Klasse 4: Lyasen
Klasse 5: Isomerasen
Klasse 6: Ligasen

ALLGEMEINE EIGENSCHAFTEN VON ENZYMEN, ENZYMTESTS
Woran erkennt man ein Enzym?
Wie werden Enzyme getestet und was ist dabei zu berücksichtigen?
pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität
Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität
Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Ionenstärke
Allgemeine Regeln für Enzymtests
Aufbewahrung von Enzymen
Sicherheitsvorkehrungen beim Arbeiten mit Enzymen
Vorgehensweise beim Enzymtest
Auswertung von Enzymtests, Enzymeinheiten
Wie besetimmt man die Umsatzgeschwindigkeit von Enzymen?
Vom Einzelnachweis zum Massentest
Statistische Behandlung von Daten aus Enzymuntersuchungen

METHODEN FÜR ENZYMUNTERSUCHUNGEN
Optische Methoden
Elektrochemische Methoden
Methoden zur Messung schneller Reaktionen

ENZYMISOLIERUNG
Wie gewinnt man Enzyme?
Wie reinigt man Enzyme?
Fällungsmethoden
Ultrafiltration und Dialyse
Zentrifugation
Säulenchromatographische Methoden
Elektrophoretische Methoden

LIGANDENBINDUNG
Wie findet das Substrat sein Enzym?
Worauf beruht die Stärke einer Bindung und wie kann man sie quantifizieren?
Formulierung der Bindungsgleichung
Wie misst man die Ligandenbindung?

KINETISCHE BEHANDLUNG VON ENZYMREAKTIONEN
Reaktionsordnung
Michaelis-Menten-Gleichung
Rückreaktion

ENZYMHEMMUNG
Kategorien der Enzymhemmung
Reversible Enzymhemmung

MEHRSUBSTRATREAKTIONEN
Darstellungsweise von Mehrsubstratreaktionen
Die verschiedenen Mechanismen der Mehrsubstratreaktionen
Analyse von Mehrsubstratreaktionen

ALLOSTERISCHE ENZYME
Grundlangen der Kooperativität
Symmetrie-Modell und allgemeine Betrachtungen zu allosterischen Enzymen
Sequenz-Modell und negative Kooperativität
Kinetische Kooperativität, das Slow-Transition-Modell

PASSGERECHTE ENZYME: IMMOBILISIERUNG, ENZYMREAKTOREN UND KÜNSTLICHE ENZYME
Immobilisierung von Enzymen
Enzymreaktionen
Künstliche Enzyme

ENZYME IM PRAKTISCHEN GEBRAUCH
Enzyme in der Industrie
Enzyme in Medizin und Therapie

AUSBLICK